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本文標題："蛋白酶體通過切斷肽鍵來降解蛋白質-生物學"
新聞來源：未知 發布時間：2016-10-1 1:06:56 本站主頁地址：http://m.zulinpingtai.cn
蛋白酶體通過切斷肽鍵來降解蛋白質-生物學
蛋白酶體
細胞內的蛋白質水解是通過兩種途徑發生的：溶酶體途徑和非溶酶
體的依賴ATP的途徑。后一途徑降解大多數的細胞內蛋白質，并需要蛋
白酶體的參與，而蛋白酶體最先是從牛腦的垂體細胞中鑒定出來的，是
帶有多種催化活性的肽鏈內切核酸酶。這種多催化性的蛋白酶之所以稱
為蛋白酶體，也反映出它含有復雜的結構和具有水解蛋白質的功能。
蛋白酶體是通過切斷肽鍵來降解蛋白質的，能夠水解多種合成的和
天然的底物也顯示了它的多種催化功能。真核生物的蛋白酶體含有胰凝
乳蛋白酶樣活性(在P1位點優先選擇酪氨酸或苯丙氨酸)、胰蛋白酶樣活
性(在P1位點優先選擇精氨酸或賴氨酸)以及“后谷氨酰”水解活性(在P
1位點優先選擇谷氨酸或其他酸性殘基)。由于蛋白酶體能夠切斷疏水、
堿性和酸性殘基后面的肽鍵，這種催化活性的多樣性讓人們對其功能產
生了迷惑。在蛋白酶體中，催化活性的千變萬化表明它是一個獨特的結
構。蛋白酶體最初是在真核生物中發現的，但在原核生物中也存在類似
的復合物，而且刪除這一復合物并不引起致命的危害。通常來說，真核
生物的蛋白酶體含有復雜的結構而原核生物的蛋白酶體則較為簡單。
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